PRIMÄRSTRUKTUR DER PROTEINE

Hierunter wird die Aminosäure-Sequenz, d.h. die Reihenfolge der Aminosäuren im Protein verstanden. So ist z.B. der rote Blutfarbstoff (Hämoglobin) der Blutzellen aus vier Peptidketten aufgebaut, zwei sog. Alpha Ketten und zwei sog. Beta Ketten. Die Alpha Ketten sind jeweils 141 AS lang, die Beta Ketten 146. Bei der sog. Sichelzellanämie, einer Krankheit die zur Blutarmut (Anämie) führt, ist z.B. in der Positon 6 der Beta Kette (durch eine Mutation - siehe später) eine AS gegen eine andere ausgetauscht, was sofort schwerwiegende Folgen mit sich zieht.

SEKUNDÄRSTRUKTUR DER PROTEINE

Die Primärstruktur gibt die Reihenfolge der AS an, sagt aber nichts über die räumliche Gestalt aus. Proteine nehmen, je nach Primärstruktur, verschiedene räumliche Strukturen ein. Die zwei bekanntesten Sekundärstrukturen sind.

1.    Alpha Helix

2.    Beta Faltblatt

 

a) Die Helix

Die helixartige Struktur erinnert an eine rechtsgewundene Wendeltreppe.

b) Das Faltblatt

Hierbei faltet sich die Aminosäurekette in einer Ebene regelmäßig hin und zurück, es entsteht eine Struktur, die einem Faltblatt ähnelt.

Diese zwei Strukturformen treten immer wieder auf, in einem Protein findet man sie oft nebeneinander.

TERTIÄRSTRUKTUR

Die Sekundärstrukturmuster sind in einem Protein räumlich zu einer Tertiärstruktur angeordnet. Die Tertiärstruktur gibt die Lage ALLER Atome im Raum an, liefert also ein genaues dreidimensionales Bild des Proteins. Wie unten abgebildet findet man in einem Protein Abschnitte mit Alpha Helix Strukturen, Beta Faltblattstrukturen und Schleifen.

Nach heutiger Ansicht wird BSE (der "Rinderwahn", wie auch die beim Menschen vorkommende gleizusetzende Creutzfeldt-Jakob-Krankheit) durch die Falschfaltung des Prion-Proteins verursacht. Im Verhältnis zum "gesunden" Prion liegen hier deutlich weniger Bereiche vor, die als Helix ausgebildet sind, dafür umso mehr Bereiche in der Faltblatt-Struktur. Diese Strukturänderung bewirkt die Ausbildung winziger Ablagerungen. Als Ablagerungen in den Nervenzellen des Gehirnes verursachen sie den zunehmenden Verlust an Gehirnleistung im Verlauf der tödlich endenden Krankheit. Prionen mit der biologisch "richtigen" Faltung sitzen bei gesunden Tieren und Menschen auf der Oberfläche der Gehirnzellen, ihre genaus Funktion dort ist noch nicht bekannt. Sie werden in den Zellen beständig neu gebildet und ältere im Gegenzug durch proteinspaltende Enzyme, den Proteasen abgebaut.Falschgefaltete Prionen können von den Proteasen nicht abgebaut werden, sie bleiben als unlösliche Ablagerungen in der Zelle. Kommt ein "gesundes" Protein mit einem krankheitsspezifischem Prion- Protein in Berührung, so kann die Falschfaltung auf das "gesunde" Protein übergehen, d.h. das gesunde Protein baut seine Helix Struktur in eine Faltblatt dominierte Struktur um. Durch den Umbau der kontinuierlich von den Zellen neu gebildeten Prionen zur pathogenen Form, die wiederum von den Proteasen nicht abgebaut werden kann, erhöht sich beständig die Menge an Prionen, was letztendlich zum Absterben der Zelle führt. Der beschriebene Mechanismus findet auch statt, wenn ein pathogenes Prion- Protein in einen Organismus eindringt. Nach Art einer Kettenreaktion regt das kranke Prion gesunde Prionen an, sich umzufalten, wobei diese dann weitere Prionen "infizieren". Das wirklich sensationelle an dieser Entdeckung ist, dass auch ein Protein infektiös sein kann, also eine Krankheit genau so auslösen kann wie ein Bakterium, ein Virus, ein Pilz oder ein Parasit. Allen diesen üblichen Krankheitserregern ist gemeinsam, dass sie DNA (oder RNA) besitzen, ein Prion ist lediglich ein  Protein und besitzt KEINE DNA!!!